生物大分子的自组装在生命活动中至关重要。通过利用仿生设计的生物大分子作为构件，如DNA折纸和自组装肽，科学家已经构建了精致的自组装结构并开发了纳米级的设备。自组装肽拥有更多样的相互作用和可能的折叠构象，但阻碍其进一步发展的一个主要问题是与DNA相比，缺乏特异性和可编程性。

      在进化的过程中，大自然选择了磷酸化来调节蛋白质的功能。磷酸化基团作为蛋白质上高度特异的识别单元，允许构建复杂的信号网络。目前，对磷酸化的研究主要集中在信号通路的机制及其对疾病，特别是癌症的影响，与此形成鲜明对比的是，磷酸化肽的自我组装及其作为人工材料的应用仍未被发现。然而，考虑到自然调节的作用，我们提出将磷酸化引入自组装肽可以赋予组装过程的特异性和可编程性，并释放磷酸化肽作为人工建筑材料的巨大潜力。

在此，我们首次报告了在镝离子（Dy3+）的帮助下，PPs的超分子组装。Dy3+在双磷化肽（di-PPs）中连接多个磷酸盐基团，并将这些肽链编织成纳米纤维。组装发生在纳米通道内，并阻断了通道，导致跨膜离子电流的突出的 "开-关 "切换。二肽的组装过程可以在激酶或磷酸酶的控制下，通过添加或删除磷酸盐基团进行动态调节。这项研究证明了磷酸化肽通过自组装被用作材料的巨大潜力，这将促进新型生物启发的人工材料和设备的设计。

相关成果发表在《Chin. Chem. Lett.》上，第一作者是博士研究生杨航。以上研究工作得到国家自然科学基金项目、我所创新特区组启动基金、兴辽英才计划等项目的支持。

Self-assembly of phosphorylated peptide driven by Dy3+

Hang Yang, Yuting Xiong, Minmin Li, Zhiying Yang, Peiran Meng, Guangyan Qing*

Chin. Chem. Lett., 2022, DOI: 10.1016/j.cclet.2022.108106.

Nature chooses phosphorylation as a key modification to modulate and program the functions of proteins. Various phosphorylated peptides (PPs) have been widely identified and investigated by biologists, but the possibility that PPs could become a building unit for artificial materials is neglected. Here we report for the first time a supramolecular assembly of PPs with the assistance of dysprosium ions (Dy3+). Dy3+ bridges multiple phosphate groups in double-phosphorylated peptides (di-PPs), and braid these peptide chains into nanofibers. The assembly occurs inside nanochannels and blocks the channels, leading to prominent “ON–OFF” switching in transmembrane ionic current. The di-PPs’ assembling process could be dynamically regulated by the addition or deletion of phosphate groups under the control of kinases or phosphatases. This study proves the huge potential of PPs being utilized as materials via self-assembling, which will promote the design of novel bio-inspired artificial materials and devices.